Их результаты были опубликованы в начале апреля в Журнале Американского химического общества в качестве титульной статьи.«На Земле есть чрезвычайно суровые условия окружающей среды, [включая] полярный регион», — сказал Кендзи Мочизуки, доцент Института волоконной инженерии Университета Синсю в Японии и первый автор статьи. «Большинство организмов не могут там выжить, но некоторые приспособились к этим условиям, используя хитроумную стратегию подавления роста льда антифризовыми гликопротеинами».
Например, полярная рыба обитает в воде с температурой около двух градусов ниже нуля. Они производят AFGP с прикрепленными сахарами, что предотвращает естественную склонность более мелких кристаллов льда связываться с более крупными кристаллами льда. Проблема с визуализацией этих AFGPS и связанных с ними сахаров заключается в том, что они не имеют определенной трехмерной формы, в отличие от других белков-антифризов (AFP). Без жесткости сложно представить белок, чтобы понять его структуру и функцию.
До исследования Мотидзуки и его команды ученые не понимали, как гликопротеин антифриза взаимодействует со льдом и чем он отличается от обычных белков антифриза.«Белки-антифризы представляют собой жесткие молекулы и имеют четко определенные трехмерные структуры», — сказал Мочизуки. «С другой стороны, гликопротеины антифризов — это мягкие и гибкие молекулы, поэтому они не могут кристаллизоваться».Гибкие молекулы, как правило, плохо связываются со льдом, но ученые уже знали, что гликопротеины антифриза на самом деле ингибируют перекристаллизацию льда лучше, чем обычные протеины-антифризы, хотя, по словам Мотидзуки, они не знали почему.В сотрудничестве с кафедрой химии Университета штата Юта Мотидзуки использовал молекулярное моделирование для моделирования гликопротеинов антифриза и изучил, как они взаимодействуют со льдом.
«Мы думали, что гибкость гликопротеинов антифриза может дать уникальный способ связывания», — сказал Мотидзуки. «Мы обнаружили, что гликопротеины антифриза демонстрируют различные формы связывания … и ходят по ледяной поверхности, пока не натолкнутся на ледяную ступеньку».Мочизуки исследовал AFGP8, самый короткий белок в семействе AFGP.
Мотидзуки обнаружил, что AFGP8 разделен на гидрофильные и гидрофобные группы, последняя из которых адсорбируется на поверхности льда, то есть остается тонкой пленкой на льду. Однако адсорбция AFGP8 на плоской поверхности льда слабая, поэтому AFGP8 перемещается по поверхности льда, пока не будет избирательно связываться с точками роста льда. Мотидзуки окрестил это движение «ходьбой».«Их движение — блуждание по [] поверхности льда и поиск ступеньки — существенно отличается от связывающего поведения белков антифриза», — сказал Мотидзуки.
Это открытие имеет потенциальные возможности в будущем для лучшего сохранения пищевых продуктов и биологических тканей при экстремальных температурах. Мотидзуки продолжит изучение AFP и AFGP, чтобы более точно выяснить их механизмы и, надеюсь, разработать искусственные белки или полимеры, которые обладают более сильной антифризной активностью.